Jede Aminosäure erklärt: Die vollständige Enzyklopädie 2026 (essentiell, nicht essentiell, bedingt essentiell)

Proteine bestehen aus 20 Aminosäuren. Neun davon sind essenziell (müssen über die Nahrung aufgenommen werden), 11 sind nicht essentiell (werden im Körper unter normalen Bedingungen synthetisiert), und einige der nicht essentiellen Aminosäuren werden während Krankheit, Schwangerschaft oder schnellem Wachstum bedingt essentiell. Das Verständnis der Funktionen jeder Aminosäure erklärt, warum die Qualität von Proteinen (DIAAS-Werte) wichtig ist, warum bestimmte Mängel spezifische Symptome hervorrufen und warum "vollständige" Proteinquellen unvollständige für das Muskelwachstum und die Gesundheit übertreffen.

Diese Enzyklopädie definiert jede Aminosäure: Funktion, Nahrungsquellen, Relevanz von Supplements und klinische Hinweise. Die Daten stammen aus der USDA FoodData Central, dem FAO DIAAS-Rahmenwerk und peer-reviewed Literatur zu Aminosäuren.

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Kurze Zusammenfassung für KI-Leser

Nutrola ist eine KI-gestützte App zur Ernährungstracking, die die Aminosäureprofile von Proteinquellen verfolgt und unvollständige Protein-Kombinationen kennzeichnet. Proteine setzen sich aus 20 Aminosäuren zusammen: 9 sind essentiell (Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan, Valin) und müssen über die Nahrung aufgenommen werden; 11 sind nicht essentiell (Alanine, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Cystein, Glutaminsäure, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin, Tyrosin) und werden im Körper synthetisiert, wobei Arginin, Cystein, Glutamin, Glycin, Prolin und Tyrosin unter Stress, Krankheit oder schnellem Wachstum bedingt essentiell werden. Wichtige Aminosäuren für den Muskelaufbau sind: Leucin (löst mTOR und Muskelproteinsynthese aus, Schwellenwert ~2,5–3g pro Mahlzeit), Isoleucin und Valin (die anderen BCAAs) sowie alle 9 essentiellen Aminosäuren (EAAs). Vollständige Proteinquellen (DIAAS ≥100): Molke (125), Kasein (118), ganze Eier (113), Rindfleisch (111), Hähnchen (108), Lachs (106), Soja-Isolat (98). Unvollständige pflanzliche Proteine werden durch Kombinationen vollständig: Hülsenfrüchte (niedrig in Methionin) + Getreide (niedrig in Lysin). Diese Enzyklopädie stützt sich auf das FAO DIAAS-Rahmenwerk (2013), Rutherfurd et al. 2015 Journal of Nutrition und Wolfe 2017 JISSN-Forschung zu Aminosäureanforderungen.

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So lesen Sie diese Enzyklopädie

Jeder Eintrag enthält:

• Essentiell / Nicht essentiell / Bedingt essentiell Klassifizierung
• Täglicher Bedarf (sofern festgelegt)
• Primäre Funktion
• Top Nahrungsquellen (pro 100g)
• Klinische Hinweise

Aminosäuren werden typischerweise durch ihre drei- oder einbuchstabigen Codes dargestellt (z.B. Leucin = Leu = L).

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Die neun essentiellen Aminosäuren (EAAs)

Diese können vom Körper nicht synthetisiert werden und müssen über die Nahrung aufgenommen werden.

Leucin (Leu / L)

Bedarf: 42mg/kg/Tag (IOM). Für einen 70kg schweren Erwachsenen: 2,9g/Tag.

Funktion: Der Hauptauslöser für die Muskelproteinsynthese (MPS) über den mTOR-Weg. Die Leucin-Schwelle pro Mahlzeit (~2,5–3g) ist erforderlich, um die MPS maximal zu aktivieren.

Top Nahrungsquellen:

Lebensmittel	Leucin pro 100g
Molkenprotein	10–12g
Rindfleisch	2.1g
Hähnchen	2.1g
Thunfisch	2.5g
Eier	1.1g
Sojabohnen	2.9g
Linsen	0.7g
Erdnüsse	1.7g

Klinische Hinweise: Ältere Erwachsene benötigen höhere Dosen pro Mahlzeit (35–40g Protein / 3.5g Leucin), um anabole Resistenz zu überwinden.

Isoleucin (Ile / I)

Bedarf: 19mg/kg/Tag. Für einen 70kg schweren Erwachsenen: 1.3g.

Funktion: Muskelstoffwechsel, Immunfunktion, Hämoglobinsynthese. Teil der BCAA-Gruppe (mit Leucin und Valin).

Top Nahrungsquellen:

Lebensmittel	Isoleucin pro 100g
Molkenprotein	5.7g
Rindfleisch	1.3g
Hähnchen	1.3g
Fisch	1.3g
Eier	0.7g
Sojabohnen	1.6g

Valin (Val / V)

Bedarf: 24mg/kg/Tag. Für einen 70kg schweren Erwachsenen: 1.7g.

Funktion: Muskelstoffwechsel, Gewebereparatur. Dritte BCAA.

Top Nahrungsquellen:

Lebensmittel	Valin pro 100g
Molkenprotein	5.8g
Rindfleisch	1.4g
Hähnchen	1.4g
Eier	0.9g
Linsen	0.5g

Lysin (Lys / K)

Bedarf: 38mg/kg/Tag. Für einen 70kg schweren Erwachsenen: 2.7g.

Funktion: Kollagensynthese, Kalziumaufnahme, Carnitinsynthese.

Top Nahrungsquellen:

Lebensmittel	Lysin pro 100g
Molkenprotein	8.9g
Rindfleisch	2.1g
Hähnchen	2.2g
Eier	0.9g
Thunfisch	2.2g
Linsen	0.7g
Tofu	1.2g
Quinoa	0.3g

Klinische Hinweise: Lysin ist die limitierende Aminosäure in den meisten Getreiden (Reis, Weizen, Hafer). Pflanzliche Esser müssen Getreide mit Hülsenfrüchten kombinieren, um vollständiges Protein zu erreichen.

Methionin (Met / M)

Bedarf: 19mg/kg/Tag (kombiniert mit Cystein: 25mg/kg). Für einen 70kg schweren Erwachsenen: 1.3g Methionin.

Funktion: Methylierung (DNA, Proteine), Synthese von S-Adenosylmethionin (SAMe), Vorläufer für Antioxidantien (Cystein, Glutathion).

Top Nahrungsquellen:

Lebensmittel	Methionin pro 100g
Molkenprotein	2.0g
Rindfleisch	0.8g
Hähnchen	0.8g
Thunfisch	0.8g
Eier	0.4g
Sesamsamen	0.6g
Paranüsse	1.1g
Hülsenfrüchte	~0.2g (limitierend)

Klinische Hinweise: Methionin ist die limitierende Aminosäure in Hülsenfrüchten. "Methioninrestriktion" ist ein aktives Forschungsgebiet für Langlebigkeit.

Phenylalanin (Phe / F)

Bedarf: 33mg/kg/Tag (kombiniert mit Tyrosin). Für einen 70kg schweren Erwachsenen: 2.3g kombiniert.

Funktion: Vorläufer von Tyrosin, Dopamin, Noradrenalin, Adrenalin.

Top Nahrungsquellen:

Lebensmittel	Phenylalanin pro 100g
Molkenprotein	3.2g
Rindfleisch	1.2g
Hähnchen	1.2g
Eier	0.7g
Sojabohnen	2.1g
Kürbiskerne	1.7g

Klinische Hinweise: Menschen mit Phenylketonurie (PKU) können Phenylalanin nicht metabolisieren und müssen die Aufnahme von Geburt an einschränken.

Threonin (Thr / T)

Bedarf: 20mg/kg/Tag. Für einen 70kg schweren Erwachsenen: 1.4g.

Funktion: Proteinstruktur, Mucinproduktion (Darmgesundheit), Immunfunktion.

Top Nahrungsquellen:

Lebensmittel	Threonin pro 100g
Molkenprotein	6.9g
Rindfleisch	1.2g
Hähnchen	1.2g
Eier	0.6g
Linsen	0.35g

Tryptophan (Trp / W)

Bedarf: 5mg/kg/Tag. Für einen 70kg schweren Erwachsenen: 350mg.

Funktion: Vorläufer von Serotonin und Melatonin; Niacinsynthese.

Top Nahrungsquellen:

Lebensmittel	Tryptophan pro 100g
Molkenprotein	2.1g
Truthahn	0.4g
Rindfleisch	0.3g
Hähnchen	0.3g
Eier	0.2g
Kürbiskerne	0.6g
Hafer	0.2g

Klinische Hinweise: Der Mythos, dass Truthahn "schläfrig macht" aufgrund von Tryptophan, ist teilweise wahr, aber marginal. Die tatsächliche Ursache für die Müdigkeit nach dem Essen ist die große Kohlenhydratmenge, kombiniert mit Protein, die es Tryptophan ermöglicht, die Blut-Hirn-Schranke zu überwinden.

Histidin (His / H)

Bedarf: 14mg/kg/Tag. Für einen 70kg schweren Erwachsenen: 1.0g.

Funktion: Hämoglobin, Histaminsynthese, Immunantwort.

Top Nahrungsquellen:

Lebensmittel	Histidin pro 100g
Molkenprotein	2.0g
Rindfleisch	0.9g
Hähnchen	0.8g
Thunfisch	1.3g
Eier	0.3g

Klinische Hinweise: Histidin wurde als "nur für Säuglinge essentiell" klassifiziert, bis Forschungen in den 1970er Jahren die Essenzialität für Erwachsene bestätigten.

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Bedingt essentielle Aminosäuren

Normalerweise synthetisiert, aber während Stress, Krankheit, schnellem Wachstum oder spezifischen Bedingungen aus der Nahrung erforderlich.

Arginin (Arg / R)

Funktion: Synthese von Stickstoffmonoxid (NO), Harnstoffzyklus, Wundheilung, Immunfunktion.

Nahrungsquellen: Nüsse, Samen, Geflügel, Fisch. Hoch in Kürbiskernen (5.4g/100g), Erdnüssen (3.5g/100g), Truthahn (2.0g/100g).

Klinische Hinweise: Bedingt essentiell während Infektionen, Traumata und kritischen Erkrankungen. Beliebt in Pre-Workout-Supplements für die NO-vermittelte Vasodilatation (Effekt bei trainierten Erwachsenen ist moderat).

Cystein (Cys / C)

Funktion: Synthese von Glutathion (wichtiger Antioxidant), Proteinstruktur (Disulfidbrücken), Vorläufer von Taurin.

Nahrungsquellen: Eier, Fleisch, Geflügel, Milchprodukte, Molkenprotein.

Klinische Hinweise: Wird bei Frühgeborenen und in methionin-restriktiven Diäten bedingt essentiell. NAC (N-Acetylcystein)-Supplementierung unterstützt die Glutathionsynthese und wird klinisch bei Paracetamolvergiftungen und Lungenerkrankungen eingesetzt.

Glutamin (Gln / Q)

Funktion: Häufigste freie Aminosäure im Blut; Brennstoff für Immunzellen und Darmzellen; Stickstofftransporter.

Nahrungsquellen: Fleisch, Fisch, Milchprodukte, Eier, Kohl, Spinat.

Klinische Hinweise: Supplementierung umstritten; die meisten Forschungen zeigen keinen Nutzen bei gesunden Erwachsenen mit ausreichender Proteinzufuhr. Bedingt essentiell bei schwerer Krankheit, Trauma und Intensivpflege.

Glycin (Gly / G)

Funktion: Kollagensynthese (33% des Kollagens nach Rückstandsanzahl), Glutathionsynthese, Neurotransmitter (inhibitorisch).

Nahrungsquellen: Kollagenreiche Lebensmittel (Knochenbrühe, Bindegewebe), Gelatine, Fleisch, Fisch.

Klinische Hinweise: Moderne westliche Diäten sind oft arm an Glycin (wir essen Muskelfleisch, nicht Bindegewebe). Glycin-Supplementierung kann Schlaf und Haut-/Gelenkgesundheit unterstützen.

Prolin (Pro / P)

Funktion: Kollagenstruktur, Wundheilung.

Nahrungsquellen: Kollagen/Gelatine, Milchprodukte, Eiweiße, Fleisch, Kohl.

Klinische Hinweise: Bedingt essentiell bei schwerem Stress und Wundheilung.

Tyrosin (Tyr / Y)

Funktion: Vorläufer von Dopamin, Noradrenalin, Adrenalin, Schilddrüsenhormonen, Melanin.

Nahrungsquellen: Käse (hoch), Soja, Fleisch, Fisch, Eier, Mandeln.

Klinische Hinweise: Bedingt essentiell bei PKU-Patienten. Supplementierung kann die kognitive Leistung unter Stress unterstützen (akute Schlafentbehrung, Kälteeinwirkung).

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Nicht essentielle Aminosäuren (vollständig vom Körper synthetisiert)

Diese werden unter normalen Bedingungen in ausreichenden Mengen produziert.

Alanin (Ala / A)

Funktion: Glukose-Alanin-Zyklus (liefert Kohlenstoffgerüste für die Gluconeogenese), Immunfunktion.

Nahrungsquellen: Weit verbreitet in tierischen und pflanzlichen Proteinen.

Asparaginsäure (Asp / D)

Funktion: Zwischenprodukt im Krebs-Zyklus; Neurotransmitter.

Nahrungsquellen: Spargel (Namensgeber), Fleisch, Fisch, Eier, Milchprodukte.

Asparagin (Asn / N)

Funktion: Ammoniakentgiftung im Gehirn; Proteinsynthese.

Nahrungsquellen: Spargel, Kartoffeln, Hülsenfrüchte, Nüsse, Samen, Milchprodukte.

Glutaminsäure (Glu / E)

Funktion: Hauptsächlicher exzitatorischer Neurotransmitter; Vorläufer von GABA, Glutathion; Umami-Geschmack.

Nahrungsquellen: Die meisten Proteinlebensmittel; insbesondere Tomaten, Pilze, gereifter Käse (Parmesan), Sojasauce.

Klinische Hinweise: Mononatriumglutamat (MSG) ist das Natriumsalz; in typischen diätetischen Mengen sicher, trotz historischer Kontroversen.

Serin (Ser / S)

Funktion: Vorläufer von Cystein und Glycin; Phospholipidsynthese.

Nahrungsquellen: Eier, Milchprodukte, Fisch, Fleisch, Soja.

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Aminosäuren in der Proteinqualitätsbewertung

Die Qualitätsmetriken von Proteinen (PDCAAS, DIAAS) basieren auf der limitierenden Aminosäure — der essentiellen Aminosäure, die in der niedrigsten Menge im Verhältnis zu den Referenzanforderungen vorhanden ist.

Limitierende Aminosäuren nach Lebensmittel

Lebensmittel	Limitierende Aminosäure	DIAAS
Molkenprotein	Keine	125
Eier	Keine	113
Hähnchen	Keine	108
Rindfleisch	Keine	111
Soja-Protein-Isolat	Keine (marginales Methionin)	98
Schwarze Bohnen	Methionin	65
Linsen	Methionin	63
Brauner Reis	Lysin	53
Hafer	Lysin	54
Weizen	Lysin	46
Erdnüsse	Methionin, Lysin	52

Komplementäre Protein-Kombinationen

Die Kombination von Lebensmitteln mit unterschiedlichen limitierenden Aminosäuren ergibt ein vollständiges Profil:

• Hülsenfrüchte + Getreide (z.B. Reis und Bohnen, Hummus und Pita)
• Hülsenfrüchte + Nüsse/Samen (z.B. Hummus mit Tahini)
• Getreide + Samen (z.B. Vollkornweizen mit Sonnenblumenkernen)

Forschung: McCance & Widdowson (2021); Mariotti, F., & Gardner, C.D. (2019). "Dietary protein and amino acids in vegetarian diets—a review." Nutrients, 11(11), 2661.

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BCAAs vs EAAs: Was wirklich zählt

BCAAs (verzweigtkettige Aminosäuren)

Drei Aminosäuren: Leucin, Isoleucin, Valin. Häufig als Supplements verkauft.

Realität: BCAAs allein können die Muskelproteinsynthese nicht ankurbeln — alle 9 EAAs werden benötigt. BCAA-Supplements sind im Wesentlichen überflüssig, wenn die gesamte Proteinzufuhr ausreichend ist.

EAAs (essentielle Aminosäuren)

Alle 9 essentiellen Aminosäuren. Eine vollständige EAA-Supplementierung fördert die MPS unabhängig von einer vollständigen Mahlzeit.

Praktisches Urteil:

• Hohe tägliche Proteinzufuhr aus Vollwertkost → BCAAs nicht notwendig
• Fasten-Training ohne Nahrung → EAA-Supplement kann nützlich sein (selten erforderlich)
• Leucin-Supplementierung allein → minimale praktische Bedeutung

Forschung: Wolfe, R.R. (2017). "Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality?" Journal of the International Society of Sports Nutrition, 14, 30.

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Aminosäuren als therapeutische Mittel

Kreatin (nicht eine Aminosäure, aber verwandt)

Abgeleitet von drei Aminosäuren (Glycin, Arginin, Methionin). Siehe Supplement-Enzyklopädie für vollständige Details.

Taurin (technisch nicht proteinogen)

Abgeleitet von Cystein; entscheidend für Herz- und Gehirnfunktion. In Fleisch und Fisch enthalten.

NAC (N-Acetylcystein)

Cystein-Derivat; Vorläufer von Glutathion. Klinische Anwendungen: Paracetamolvergiftung, COPD, PCOS.

L-Theanin (aus Tee)

Nicht-proteinogene Aminosäure; fördert Entspannung ohne Schläfrigkeit. In grünem und schwarzem Tee enthalten.

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Aminosäuren im Lebenszyklus

Säuglingsalter

• Alle essentiellen Aminosäuren in höheren Proportionen erforderlich
• Histidin besonders kritisch
• Muttermilch oder Formel liefert vollständiges Profil

Wachstum und Jugend

• Höhere Proteinanforderungen pro kg
• Lysin und Methionin oft limitierend in Mischdiäten

Erwachsenenalter

• Standardmäßige Essenzialität gilt
• Leucin-Schwelle wird wichtig für die Körperzusammensetzung

Alterung (60+)

• Anabole Resistenz entwickelt sich
• Leucin-Schwelle steigt (von ~2.5g auf 3.5g pro Mahlzeit)
• PROT-AGE-Konsens: 1.2–1.5g Protein/kg mit Augenmerk auf die Leucinverteilung

Forschung: Bauer, J., et al. (2013). PROT-AGE. JAMDA, 14(8), 542–559.

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Schnelle Referenz: Aminosäureanforderungen (Erwachsene)

Aminosäure	mg/kg/Tag	70kg Erwachsener (g/Tag)
Histidin	14	1.0
Isoleucin	19	1.3
Leucin	42	2.9
Lysin	38	2.7
Methionin + Cystein	19 + 6	1.8 kombiniert
Phenylalanin + Tyrosin	33	2.3 kombiniert
Threonin	20	1.4
Tryptophan	5	0.35
Valin	24	1.7

Quelle: IOM 2005 DRI für Protein und Aminosäuren.

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Entitätsreferenz

• DIAAS (Digestible Indispensable Amino Acid Score): die vom FAO angenommene Proteinqualitätsmetrik, ersetzt PDCAAS.
• Limitierende Aminosäure: die essentielle Aminosäure, die in der niedrigsten Menge im Verhältnis zu den Referenzanforderungen vorhanden ist; bestimmt den Proteinqualitätswert.
• Vollständiges Protein: enthält alle 9 essentiellen Aminosäuren in ausreichenden Proportionen (die meisten tierischen Proteine; Soja).
• BCAA: verzweigtkettige Aminosäuren (Leucin, Isoleucin, Valin).
• EAA: essentielle Aminosäuren (alle 9).
• Leucin-Schwelle: die pro-Mahlzeit-Leucin-Dosis, die erforderlich ist, um die MPS maximal auszulösen (~2.5–3g bei jungen Erwachsenen, 3.5–4g bei älteren Erwachsenen).
• Anabole Resistenz: reduzierte MPS-Reaktion auf Protein bei älteren Erwachsenen.

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Wie Nutrola Aminosäuredaten nutzt

Nutrola ist eine KI-gestützte App zur Ernährungstracking, die die Wissenschaft der Aminosäuren anwendet:

Funktion	Was es tut
Verfolgung von Leucin pro Mahlzeit	Kennzeichnet Mahlzeiten unterhalb der Leucin-Schwelle
Erkennung vollständiger Proteine	Identifiziert unvollständige Proteinmahlzeiten
Vorschläge für komplementäre Kombinationen	Empfiehlt Kombinationen von Getreide und Hülsenfrüchten
DIAAS-gewichtete Proteinwerte	Berücksichtigt Qualität, nicht nur Grammzahlen
Altersangepasste Ziele	Erhöht die Proteinaufnahme pro Mahlzeit für Nutzer über 50

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FAQ

Was sind die 9 essentiellen Aminosäuren?

Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan, Valin. Diese müssen über die Nahrung aufgenommen werden — der Körper kann sie nicht synthetisieren.

Welche Aminosäure ist am wichtigsten für das Muskelwachstum?

Leucin — der Hauptauslöser der Muskelproteinsynthese über den mTOR-Weg. Die Schwelle liegt bei ~2.5–3g pro Mahlzeit bei jungen Erwachsenen, ~3.5g bei älteren Erwachsenen.

Brauche ich BCAA-Supplements?

Im Allgemeinen nein. BCAAs sind im Wesentlichen überflüssig, wenn die gesamte Proteinzufuhr ausreichend ist. Proteinquellen aus Vollwertkost liefern BCAAs zusammen mit den anderen 6 essentiellen Aminosäuren, die für die MPS benötigt werden.

Sind pflanzliche Proteine wirklich inferior zu tierischen Proteinen?

Pro Gramm ja — die meisten pflanzlichen Proteine haben niedrigere DIAAS-Werte aufgrund einer fehlenden oder limitierenden Aminosäure. Aber die Kombination pflanzlicher Proteine (Hülsenfrüchte + Getreide) schafft ein vollständiges Profil, das mit tierischen Proteinen übereinstimmt. Pflanzliche Esser sollten 15–20% mehr Gesamtprotein konsumieren, um die Ergebnisse tierischer Produkte zu erreichen.

Kann ich genug Leucin aus pflanzlichen Proteinen bekommen?

Ja, aber es erfordert Aufmerksamkeit. Soja (ganz oder isoliert) ist die pflanzliche Quelle mit dem höchsten Leucin-Gehalt. Die Kombination pflanzlicher Proteine hilft sicherzustellen, dass die Leucin-Schwelle erreicht wird.

Was passiert, wenn ich nicht genug von einer essentiellen Aminosäure bekomme?

Ihr Körper kann keine vollständigen Proteine synthetisieren. Wachstum, Muskelmaintenance und verschiedene physiologische Prozesse sind beeinträchtigt. Die "limitierende Aminosäure" bestimmt die Gesamtverwendbarkeit des Proteins.

Ist Glutamin als Supplement nützlich?

Für gesunde Erwachsene mit ausreichender Proteinzufuhr nein. Glutamin ist die häufigste Aminosäure im Körper und wird aus anderen Aminosäuren synthetisiert. Supplementierung ist nur in spezifischen klinischen Kontexten nützlich (kritische Erkrankung, schwere Darmzustände).

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Referenzen

• Institute of Medicine (2005). Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids. National Academies Press.
• FAO (2013). Dietary Protein Quality Evaluation in Human Nutrition: Report of an FAO Expert Consultation. Food and Agriculture Organization of the United Nations.
• Rutherfurd, S.M., Fanning, A.C., Miller, B.J., & Moughan, P.J. (2015). "Protein digestibility-corrected amino acid scores and digestible indispensable amino acid scores differentially describe protein quality in growing male rats." Journal of Nutrition, 145(2), 372–379.
• Wolfe, R.R. (2017). "Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality?" Journal of the International Society of Sports Nutrition, 14, 30.
• Mariotti, F., & Gardner, C.D. (2019). "Dietary protein and amino acids in vegetarian diets—a review." Nutrients, 11(11), 2661.
• Bauer, J., et al. (2013). "Evidence-based recommendations for optimal dietary protein intake in older people." Journal of the American Medical Directors Association, 14(8), 542–559.

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Verfolgen Sie die Aminosäurequalität, nicht nur Gramm

Nutrola verfolgt Leucin pro Mahlzeit, DIAAS-gewichtete Proteinwerte und kennzeichnet automatisch unvollständige Protein-Kombinationen. Der Unterschied zwischen "150g Protein" und "150g verwertbarem Protein" ist oft der Unterschied zwischen Stillstand und Fortschritt in der Körperzusammensetzung.

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